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Scoperta la struttura di una proteina associata al Parkinson.

Posted by giorgiobertin su marzo 13, 2018

In un lavoro pubblicato su “Nature Communications“, gli scienziati della Saint Louis University riferiscono di aver determinato la struttura di una proteina chiave coinvolta nella risposta infiammatoria del corpo. Questa scoperta apre la porta allo sviluppo di nuovi trattamenti per una vasta gamma di malattie, dalle malattie cardiache, diabete e cancro ai disturbi neurodegenerativi, tra cui il morbo di Parkinson.

Il prof. Korolev e il suo team hanno esaminato un enzima a lungo studiato ma poco compreso, fosfolipasi del calcio A2β, (iPLA2β) che scinde i fosfolipidi nella membrana e produce segnali importanti dopo un infortunio per avviare la risposta infiammatoria. Il team ha studiato come viene attivato l’enzima durante la lesione, come idrolizza i substrati e come viene spento, disattivando la risposta infiammatoria.

iPLA2β

La proteina chiamata anche PARK14, a causa di numerose mutazioni ereditarie è stata identificata in pazienti con Parkinson precoce.
I ricercatori hanno visto che la proteina svolge ruoli diversi in diversi tessuti e parti della cellula.
L’azione della proteina mutata è dannosa, contribuisce alle malattie cardiovascolari, al diabete e alle metastasi del cancro e molti ricercatori hanno tentato di progettare inibitori che servissero come potenziali nuove terapie.

Ora abbiamo con la struttura 3D capito meglio come la proteina interagisce con le molecole lipidiche, e sarà molto più facile sviluppare farmaci” – afferma il prof. Korolev. Grazie al sequenziamento genetico, i ricercatori possono  individuare quali parti di una proteina causano le malattie.
Avere le informazioni genetiche insieme alla struttura 3D offrirà un nuovo potente strumento.

Scarica e leggi il documento in full text:
The structure of iPLA2β reveals dimeric active sitesand suggests mechanisms of regulation andlocalization
Konstantin R. Malley, Olga Koroleva, Ian Miller, Ruslan Sanishvili, Christopher M. Jenkins, Richard W. Gross & Sergey Korolev
Nature Communicationsvolume 9, Article number: 765 (2018) doi:10.1038/s41467-018-03193-0

Fonte: Saint Louis University

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